Hvas kan du sige om hemoglobin?

- Specific binding sites for O2 og undergår konfirmationsændring ligesom et enzym når den binder. - H og CO2 er allosteriske ligander for hemoglobin fordi de kan ændre hemoglobins affenitet overfor ilt, men binder et andet sted end ilt. - Har flere (4) bindingsties for O2. - De adskiller fra enzymer ved at de ikke modificerer liganderne, de binder O2 og frigiver O2 - Det er heme der binder O2 (4 heme - 4 binding sites for O2) - Hemoglobin findes på en Tense state (T) og en Relaxed state (R). Når der ikke er til tilstede er hemoglobin på T state. Her er der lav affenitet over for ilt (tror pga saltbroer). Ved tilstedeværelsen af ilt findes hemoglobin på R state som har høj affenitet overfor ilt.